Rotan peroksisomaalisen monitoimisen entsyymin, tyyppi-1:n (MFE1) kvantitatiivisia rakenteellis-entsymologisia tutkimuksia
Väitöstilaisuuden tiedot
Väitöstilaisuuden päivämäärä ja aika
Väitöstilaisuuden paikka
Leena Palotie -sali (Aapistie 5A)
Väitöksen aihe
Rotan peroksisomaalisen monitoimisen entsyymin, tyyppi-1:n (MFE1) kvantitatiivisia rakenteellis-entsymologisia tutkimuksia
Väittelijä
M.Sc. Shruthi Sridhar
Tiedekunta ja yksikkö
Oulun yliopiston tutkijakoulu, Biokemian ja molekyylilääketieteen tiedekunta, RW/RV
Oppiaine
Rakenteellinen entsymologia
Vastaväittäjä
Apulaisprofessori Federico Forneris, Pavian yliopisto
Kustos
Emeritus professori Rikkert K. Wierenga, Oulun yliopisto
Rasva-aineenvaihduntaan osallistuvan monitoimisen entsyymin tyyppi-1:n rakenteen ja entsymologian kvantitatiivinen karakterisointi
Tutkimuksen kohteena oli monitoiminen entsyymi tyyppi 1, joka osallistuu rasvahappojen hajotukseen elimistössä. Entsyymin toimintaa tutkittiin yksityiskohtaisesti ja tuloksena saatiin uutta tietoa entsyymin eri aktiivisuuksien reaktionopeuksien välisistä eroista. Niiden myös osoitettiin olevan matalampia kuin vastaavilla yksitoimisilla entsyymeillä.
Tutkimuksessa saatiin todennettua entsyymin substraattikanavointiominaisuus kvantitatiivista massaspektrometriaa hyödyntäen. Lisäksi saatiin viitteitä siitä, että entsyymin katalysoiman reaktion nopeutta rajoittava vaihe liittyy aktiivisen keskuksen uudistumiseen. Tutkimuksessa ratkaistiin monitoimisen entsyymin kiderakenne sen eri toiminnallisissa muodoissa. Tuloksena saatiin ratkaistua muun muassa kidemuoto, jossa pitkäketjuinen rasvahappomolekyyli on sitoutuneena entsyymiin.
Tulokset antavat uutta tietoa rasvahappojen solun-sisäisestä hajotusprosessista ja siihen liittyvistä monitoimisista entsyymeistä.
Tutkimuksessa saatiin todennettua entsyymin substraattikanavointiominaisuus kvantitatiivista massaspektrometriaa hyödyntäen. Lisäksi saatiin viitteitä siitä, että entsyymin katalysoiman reaktion nopeutta rajoittava vaihe liittyy aktiivisen keskuksen uudistumiseen. Tutkimuksessa ratkaistiin monitoimisen entsyymin kiderakenne sen eri toiminnallisissa muodoissa. Tuloksena saatiin ratkaistua muun muassa kidemuoto, jossa pitkäketjuinen rasvahappomolekyyli on sitoutuneena entsyymiin.
Tulokset antavat uutta tietoa rasvahappojen solun-sisäisestä hajotusprosessista ja siihen liittyvistä monitoimisista entsyymeistä.
Viimeksi päivitetty: 23.1.2024